Suche nach önologischen Anwendungen für die Proteinanalyse von Rotweinen

Rotwein ist eine besonders schwer zu analysierende Matrix, da er große Mengen an Polyphenolen enthält, die mit Polysacchariden und Proteinverbindungen kolloidale Komplexe bilden. Im ersten Teil dieses Projekts konnten wir zu akzeptablen Kosten ein Protokoll für die Extraktion und Reinigung von Rotweinproteinen entwickeln. Auf diese Weise wurden Weine aus verschiedenen Experimenten mit SDS Page analysiert, um ihre Proteinprofile zu erstellen und den Einfluss der Rebsorte, verschiedener önologischer Verfahren (Filtration, Schönung...) und ihrer möglichen organoleptischen Rollen zu identifizieren.

Diese Studie befasste sich mit der quantitativen und qualitativen Differenzierung der Proteinmischung. Zu unserem Erstaunen zeigte sich, dass während der Weinbereitung die große Mehrheit der önologischen Verfahren keinen sichtbaren Einfluss auf die Verteilung der Proteine einer bestimmten Rebsorte hat. Allerdings nimmt die Gesamtmenge an Proteinen während der Weinbereitung und insbesondere während der Filtration des Weins ab. Dagegen sind die Proteinprofile von einer Rebsorte zur anderen sehr unterschiedlich: Diese starke Variabilität der Proteinprofile je nach Rebsorte und die geringe Variabilität je nach Weinbereitung oder Terroir lässt vermuten, dass es möglich ist, die Art der Rebsorte(n), aus der/denen ein Wein besteht, zu identifizieren. Es wurden auch Versuche mit Weinen durchgeführt, die aus experimentellen Laborschönungen (Kasein, Gelatine, Heferinden, PVPP, Eialbumin, Bentonit) stammten.

Das signifikanteste Ergebnis ist, dass nach der Schönung mit Eieralbumin und Kasein bestimmte Proteinbanden in den Profilen vorhanden sind, die den Banden dieser beiden Produkte entsprechen. Darüber hinaus sind Vorversuche in MaldiTof mit Weinen, die mit Eialbumin und Kasein geschönt wurden, sehr vielversprechend, da exogene Proteine aus der Schönung in einigen Proben gefunden wurden, ebenso wie Stressproteine der Traube, die normalerweise schwer zu analysieren sind, da sie an Tannine gebunden sind. Vor kaum mehr als zehn Jahren glaubte ein Großteil der önologischen Wissenschaftsgemeinde, dass es aufgrund der hohen Konzentration an Tanninen keine Proteinverbindungen im Rotwein geben könne. Heute ermöglichen uns die Fortschritte in der Proteomik nicht ohne Schwierigkeiten, sie zu dosieren und zu identifizieren. Morgen werden wir ihre Wechselwirkungen mit anderen Weinverbindungen und ihre Rolle besser verstehen können. Dieses Projekt hat es ermöglicht, ein in der Önologie seltenes Know-how und eine analytische Technik einzusetzen. Dieses Werkzeug hat es ermöglicht und wird es ermöglichen, das Verhalten und die Rolle dieser Verbindungen in Rotweinen besser zu verstehen. Auf einer eher angewandten Ebene planen wir, diese Technik zu nutzen, um die Rebsorten zu finden, aus denen ein Wein besteht. Diese Technik könnte sich für kantonale Laboratorien oder Weinimporteure als interessant erweisen. Andererseits ist es vor dem Hintergrund der aktuellen Gesetzgebung zur Kennzeichnung von allergenen Proteinen besonders interessant, diese Proteine trotz des geringen Auflösungsvermögens von SDS Page Gelen und der Anwesenheit anderer Proteine im Wein identifizieren und quantifizieren zu können.

Aufwertung

SILVESTRI A-C., SABATIER J. and DUCRUET J. 2013. A new method of protein extraction from red wines. Journal International des Sciences de la Vigne et du Vin. 47 : 3.

SILVESTRI A-C., SABATIER J. and DUCRUET J. 2012. New Method of Protein Extraction from Red Wines. MacroWine-Kongress Bordeaux vom 18. bis 21. Juni 2012.

Verantwortlich für das Projekt in Changins Dr. Julien Ducruet T +41 22 363 40 50

2009 - 2010

Partner: HES-SO Wallis (ITV), CNRS UMR5153 und Schweizer Weinkellereien

Finanzierung: HES-SO, HES-SO Wallis (ITV), CNRS UMR5153 und Schweizer Kellereien